Anticuerpo
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Anticuerpo
Los anticuerpos son glucoproteínas (proteínas unidas a azúcares), también llamadas inmunoglobulinas. Secretadas por un tipo particular de células, los plasmocitos, los anticuerpos tienen una altísima afinidad por moléculas llamadas antígenos. Los plasmocitos son el resultado de la proliferación y diferenciación de los linfocitos B que han sido previamente activados. Su propósito es reconocer cuerpos extraños invasores como las bacterias y virus para mantener al organismo libre de ellos. La producción de anticuerpos forma parte de la respuesta inmune humoral.
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[editar] Deficiencia de Anticuerpos
Cada molécula de anticuerpo está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (tetrapéptido) unidas por puentes disulfuro (-S-S-). En las cuatro cadenas, iguales dos a dos, se diferencian:
- Cadenas ligeras L (light): están compuestas por alrededor de 220 aminoácidos, con dos regiones, una variable de 110 aminoácidos en el extremo amino-terminal, y una constante de 110 aminoácidos en el extremo carboxi-terminal.
- Cadenas pesadas H (heavy) : formadas por 440 aminoácidos, excepto dos tipos que tiene 550. Al igual que en las ligeras se diferencian dos regiones, una variable, de 110 aminoácidos en el extremo amino-terminal, y una constante de 330-440 en el extremo carboxi-terminal. Una severa baja de anticuerpos, al igual que de Albumina, puede provocar diarreas fatales con perdida total de fertilidadmortal.
[editar] Cadenas ligeras
Existen dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden ser diferenciadas por antisueros específicos. Cada tipo de cadena tiene un dominio variable (VH y VL, respectivamente) y otros constantes (CH y CL) determinados por la secuencia de aminoácidos. Los dominios variables están unidos a los constantes por regiones J (de la sigla en inglés Joining, unión).
[editar] Cadenas pesadas
Las dos cadenas pesadas H se unen entre si mediante dos puentes disulfuro, y cada una de ellas se une a una cadena ligera L mediante otros puentes disulfuro que se produce a nivel del extremo carboxi-terminal de la cadena ligera, adquiriendo así una forma de Y.Cada brazo de la Y, o fragmento Fab (de antigen binding Fragment), se une al antígeno de forma independiente, o sea que el anticuerpo es bivalente. El resto de la molécula, o fragmento Fc (Fragmento cristalizable, porque cristaliza con facilidad) no participa en la unión con el antígeno sino que es reconocido por los receptores celulares específicos, y contribuye así al proceso mediante el cual el antígeno es destruido.
[editar] Abzimas
La mayoría de los anticuerpos se diferencian de otras proteínas por no presentar catálisis enzimática en su función, por lo que tradicionalmente se consideran proteínas de reconocimiento de superficies moleculares. Sin embargo, en la década de los años 90 del siglo XX y principios del siglo XXI diversos estudios de inmunología encontraron anticuerpos con propiedades catalíticas, dichos anticuerpos han recibido el nombre de Abzimas. Dichas inmunoglobulinas se encuentran en cantidades bajas en el suero de personas sanas. Un ejemplo de la existencia de las abzimas en el cuerpo humano fue la detección de Abzimas contra ADN en la leche materna[cita requerida].
Entre algunas otras de estas actividades catalíticas detectadas están las de peptidasas inespecíficas y amilolíticas (degradación de almidón). Por otro lado se ha observado un incremento en el nivel de abzimas en enfermedades de tipo autoinmune.
[editar] Clasificación
En el ser humano existen cinco clases de anticuerpos, conocidas por el nombre de inmunoglobulinas: G (IgG), A (IgA), M (IgM), D (IgD), E (IgE), que difieren en tamaño, carga eléctrica, composición de aminoácidos y azúcares. La inmunoglobulina G representa el 80% del total.
- la IgG, representa el 80% del total de las inmunoglobulinas, puede atacar a cualquier tipo de patógeno, por ejemplo virus, bacterias y hongos, bloqueando sus toxinas. Tiene cuatro subtipos, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
- IgA representa alrededor del 15 al 20% de las inmunoglobulinas de la sangre. Actúa contra patógenos que contactan con la superficie corporal, ingeridos o inhalados. Existen dos formas: IgA1 e IgA2.
- IgM es una inmunoglobulina que puede detectar el tipo de ABO sanguíneo de una persona. También es importante en el diagnóstico de fase aguda de distintas infecciones.
- IgD constituye alrededor del 1% en la membrana plasmática de los linfocitos B. Participa en el desarrollo de células de memoria en los linfocitos B.
- IgE se encuentra en bajas concentraciones en el suero y las secreciones externas, representa apenas el 0,002% de las Ig. Se encuentra en la membrana de los basófilos y del mastocito. Participa en las reacciones de hipersensibilidad, y en la respuesta a parásitos.
[editar] Tipos de reacción antígeno-anticuerpo
La actuación de los anticuerpos al unirse específicamente a los antigenos con la finalidad de producir su destrucción se produce mediante distintos tipos de reacciones:
- Neutralización de toxinas o patógenos, impidiendo su unión a los receptores de la membrana de las células diana y su penetración al citoplasma.
- Aglutinación de los antígenos que se encuentran en la superficie celular facilitando su destrucción por los macrófagos.
- Precipitación de moléculas antigénicas disueltas mediante la formación de complejo antígeno/anticuerpo.
- Activación del sistema del complemento que permite la lisis u opsonización de los patógenos.
- Citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos.
[editar] Véase también
[editar] Enlaces externos
- Animaciones que representan cómo anticuerpos se utilizan en las técnicas de ELISPOT y ELISA (inglés)